광우병-프리온 분석

필요한 자료발췌

 

프리온의 유전자 배열 (MM형)

 

프리온의 129번째 유전자 배열에 따라 세 가지 형태로 나뉘는데, 필수 아미노산 중의 하나인 메티오닌만 받은 것 (MM형), 메티오닌과 또 다른 필수 아미노산 중의 하나인 발린과 함께 있는 것 (MV형), 둘 다 발린인 것 (VV형)이다.

 

그런데, 인간 광우병에 걸린 사람들의 프리온의 유전자 배열을 조사했더니 100% MM형이었다. 그래서 MM형이 vCJD에 취약할 지도 모른다는 결론의 논문이다. (2003년 05월 29일, 한림대 의과대학 미생물학교실 김용선)

 

 

소화액 (네이버 지식검색)

 

소화효소는 그것이 분해하는 유기물의 종류에 따라 단백질 가수분해 효소, 탄수화물 가수분해 효소, 지방 가수분해 효소 등으로 분류된다.

⑴ 단백질 가수분해 효소:단백질을 아미노산 또는 여러 가지 길이의 펩티드로 분해하는 효소이다. 단백질은 20종의 아미노산 분자가 수십 또는 수백 개의 펩티드결합을 통해 연결된 물질이다. 단백질 가수분해 효소는 이 펩티드결합을 끊어서 단백질 분자를 여러 도막으로 만든다. 사람의 경우, 소화효소 가운데 단백질 가수분해 효소로는 펩신 ·트립신 ·키모트립신 ·디펩티다아제 ·카르복시펩티다아제 ·아미노펩티다아제 등이 있다. 펩신은 위액 속에 들어 있는 효소인데, 위 속으로 분비될 때는 비활성형인 펩시노겐 형태로 분비된다. 그리고 위 속에서 염산의 작용을 받아 그 분자의 일부가 떨어져 나가면서 남은 부분이 활성형인 펩신이 된다. 이 효소는 단백질 분자에서 페닐알라닌 ·트립토판 ·글루탐산 등의 아미노산의 아미노기가 관여하고 있는 펩티드결합만을 끊는다.

따라서 단백질 분자는 곳곳에서 펩티드결합이 끊어져 여러 도막으로 잘린다. 이러한 도막들을 펩티드라고 한다. 펩신은 극도의 산성용액 속에서만 그 활성이 나타나므로 위 속에서만 단백질을 분해할 수 있다. 위 속은 위액과 함께 분비된 염산으로 말미암아 pH가 1~2 정도의 산성을 띠고 있다. 트립신과 키모트립신은 다같이 이자에서 만들어져 이자액과 함께 십이지장 속으로 분비되어 단백질을 가수분해한다. 트립신은 리신이나 아르기닌과 같은 아미노산의 카르복시기가 관여하고 있는 펩티드결합만을, 또 키모트립신은 페닐알라닌이나 티로신과 같은 아미노산의 카르복시기가 관여하고 있는 펩티드결합만을 선택적으로 가수분해하기 때문에, 이들의 작용을 받은 단백질은 역시 여러 가지 길이의 펩티드로 잘린다. 이 두 효소는 pH 7 근처인 중성에서 그 활성이 나타난다. 카르복시펩티다아제와 아미노펩티다아제는 모두 이자와 소장의 벽에서 분비되는데, 앞의 것은 단백질 분자의 카르복시기가 있는 말단에서, 그리고 뒤의 것은 그 반대쪽인 아미노기가 나와 있는 말단에서 펩티드결합을 차례차례로 끊기 때문에, 이들 효소의 작용으로 단백질에서부터 아미노산이 한 분자씩 유리되어 나온다.

 

메티오닌 [methionine] (네이버 백과사전)

 

수용액 속에서는 좌회전성, 산성 용액 속에서는 우회전성을 보인다.

 

발린 [valine] (네이버 백과사전)

 

단백질 가수분해물 중에서 순수하게 분리하기가 비교적 곤란한 아미노산의 일종이다. 수용액 중에서 우광회전성을 나타낸다.

 

 

생각으로 닿아보자

 

광우병의 특성

 

광우병은 동종을 먹었을 때 발생한다고 합니다. 파푸아뉴기니의 보어족이 식인풍습으로 시체의 뇌를 먹어 광인병에 걸렸다는 연구보고가 있답니다. 1960년대 양에게 양의 사체를 갈아만든 동물사료를 사용해 '스크래피'라는 병이 발생합니다.

 

이후 스크래피로 죽은 양을 소에게 먹여 광우병이 발생하고 이렇게 죽은 소의 사체를 소에게 먹여 광우병이 순환되기 시작합니다. 이 순환의 고리를 끊으면 된다는 주장이 있는데 이것이 정설인지 아닌지는 과학계가 규명해야 할 몫이겠지요.

 

프리온(의 감염성)을 제거하는 방법

 

프리온은 순수 단백질로만 구성되어 있기 때문에 단백질 분해효소인 트립신 처리를 인위적으로 하면 일부 제거가 가능하다고 합니다. 트립신은 단백질을 비활성화 시키거나 분해하는 기능을 가지고 있습니다. 트립신은 동물의 십이지장 속에서 단백질을 가수분해하는 소화작용을 합니다.

 

트립신과 같은 작용을 하는 펩신은 위에서 작용합니다. 이 펩신이 산성용액이 분비되는 위에서만 작용하고 있다는 것이 중요할 듯 합니다. 메오티닌이 산성용액 속에서만 우회전성을 가지기 때문입니다. 위속의 펩신에 의해서 우회전성을 가지게 된 메티오닌의 변형이 광우병의 원인이 되고 있는 듯 한데요.

 

여기서 주목해야 할 한가지 특성이 있습니다. 프리온을 구성하고 있는 아미노산인 메티오닌과 발린 중 발린이 가수분해물 중에서 순수하게 분리하기가 어렵다는 사실입니다. 발린을 프리온 유전인자 중 하나 또는 두개 가지고 있는 사람들이 광우병에 걸린 사례가 없다는 것과의 연관성이 있겠지요?

 

메티오닌의 특성으로 알아본 열쇠구멍

 

프리온의 129번째 유전자로 메티오닌만 받은 사람들만이 광우병으로 사망한 연구결과가 있습니다. 이와 다른 연구도 있지만 실제적으로 발병한 사람들의 유전자 배열이 100% 메티오닌(MM형)이라는 확증적 자료를 제시한 것과는 다르게 추정적 예측에 머물고 있는 것 같습니다.

 

바로 위에서 살펴본 위속에서의 소화과정에서 메티오닌에 가해진 산성용액의 우회전성 변형작용으로 이상이 발생한 상태에서 체내로 흡수된 후 수용액에서 좌회전성을 가진 체내의 순수 메티오닌과 펩타이드 결합(?)을 하면서 정상으로 꼬이지 않고 풀리는 현상을 만들어 내는 것 같습니다.

 

순수 분리되기 힘든 발린이 체내로 흡수될 가능성이 낮은 반면 극산성 위액속에서 활성을 나타내는 펩신에 의해 우회전성 분리과정을 거친 메티오닌은 쉽게 체내로 들어가게 되는 것 같은데요. 이러한 가수분해 추출율의 차이로 인해 MM형만이 광우병(vCJD)에 걸리는 것으로 추정됩니다.

 

만약, 발린도 체내로 흡수되는 비율이 높다고 한다면 위에서 가해지는 메티오닌의 우회전성 변형이 광우병의 결정적인 원인일 가능성이 한층 높아지겠지요. 발린의 체내 흡수율과 흡수 되더라도 순수한 발린의 형태를 가지는지 아니면 다른 아미노산과 뒤섞인 상태로 흡수되는지를 살펴볼 필요가 있습니다.

 

따라서 산성액이 분비되는 위에서의 소화과정에 의한 메오티닌의 우회전성 변형과 이러한 변형과정을 거친 메오티닌이 수용액성분인 체내로 흡수되어 내부에 있던 순수 좌회전성 메티오닌과의 결합과정, 지근 거리에서의 미치는 영향을 연구한다면 가시적 성과를 얻을 수 있을듯 합니다.

 

외부에서 우회전성 변형과정을 거친 메오티닌이 체내에 있던 순수 프리온 단백질과 어떠한 작용을 하는지도 중요하겠지요. 기존에 있던 두개의 메티오닌 결합에 변형을 가하거나 삼중결합을 하거나 다른 배열에 영향을 미치면서 정상적으로 꼬여있던 것을 풀어지게 만드는 지에 대한 분석이 필요합니다.

 

이 글은 어디까지나 광우병과 프리온에 대한 밀도있는 흥미 차원에서 접근한 것입니다. 따라서 논문 수준의 전문적인 고찰이 아닌 상식 수준에서 프리온 이라는 물질을 알아보고 광우병을 규명할 수 있는 열쇠를 더듬어 본 생각닿기 였음을 감안해 주시기 바랍니다.